Proteínas
En esta sección abordaremos el tema relacionado a una de las
biomoléculas más importantes, estas son las proteínas. Las proteínas son biomoléculas formadas prácticamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Tienen la posibilidad de además contener
azufre y en ciertos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros recursos.
Tienen la posibilidad de considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas
que reciben el nombre de aminoácidos y podrían ser, por consiguiente, los
monómeros unidad. Los aminoácidos permanecen juntos por medio de enlaces
peptídicos. La alianza de un bajo número de aminoácidos da sitio a un
péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es más grande
de 10, se llama oligopéptido, si es mayor a 10 se denomina polipéptido y si
el número es mayor a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan
adquiriendo una composición tridimensional que les posibilita realizar una
cantidad enorme de funcionalidades. Las proteínas permanecen codificadas en
el material genético de cada organismo, donde se especifica su sucesión de
aminoácidos, y después son sintetizadas por los ribosomas.
Proteínas en la dieta
Las proteínas se hallan en cada célula corporal. Nuestro organismo
requiere proteínas de los alimentos que ingerimos para robustecer
y conservar los huesos, los músculos y la dermis. Obtenemos
proteínas de la carne, los productos lácteos, las nueces y ciertos
granos o guisantes. Las proteínas de la carne y otros productos
animales son proteínas enteras, o sea, suministran todos los
aminoácidos que el cuerpo humano no puede ocasionar por sí mismo.
La mayor parte de las proteínas de las plantas son incompletas.
Usted debería combinar diversos tipos de proteínas de plantas
todos los días para obtener todos los aminoácidos que el cuerpo
humano necesita.
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
- Esenciales
- No esenciales
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el
cuerpo y deben ser proporcionados por los alimentos. No es
necesario ingerirlos en una comida. El equilibrio durante todo
el día es más importante.
Los aminoácidos no esenciales son producidos por el
cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o en la
descomposición normal de las proteínas.
Es fundamental obtener suficientes proteínas en la dieta. Usted
debería ingerir proteínas cada día, ya que el cuerpo humano no las
almacena igualmente que acumula grasas o carbohidratos. La porción
que requiere es dependiente de su edad, sexo, estado de salud y
grado de actividad física. La mayor parte de estadounidenses
consume
suficiente proteína en su dieta
suficiente proteína en su dieta
Alimentos ricos en proteínas
Pechuga de pollo: Aporta 23 gramos de proteínas y 165 calorías
cada 100 gramos y tiene vitaminas y minerales, como vitaminas A y D,
magnesio y calcio.
Salmón: Aporta 21 gramos de proteínas cada 100 gramos , ácidos
grasos omega 3 y minerales, el salmón es un pescado bastante aconsejable
para la salud.
Pechuga de pavo: Es rica en proteínas 22 gramos por cada 100
gramos y baja en grasas 1 gramo cada 100 gramos.
Huevos: Un huevo enorme te da unos 11 gramos de proteínas.
Además, la yema tiene vitaminas A, D, E y K, así como colina,
indispensable para que tu metabolismo se mantenga sano. Es un alimento
perfecto para tomar en tu desayuno si deseas
enflaquecer.
Lentejas: Incorporando 100 gramos de lentejas a tu dieta
obtienes 9 gramos de proteínas, 8 gramos de fibra alimentaria y el 40%
de tus necesidades cotidianas de hierro.
Queso cottage: Esta clase de queso destaca por su elevado
contenido en proteínas y sus bajas calorías. 100 gramos te aportan 11
gramos de proteína, 83 miligramo de calcio y solo 98
calorías.
Tofu: El tofu es otro alimento de procedencia vegetal rico en
proteínas que te ayuda a enflaquecer. Aporta 8 gramos de proteínas cada
100 gramos, y además es rico en vitaminas y minerales.
Metabolismo de los aminoácidos
Digestión y absorción de proteínas
La digestión de las proteínas empieza desde que masticamos los
alimentos, el primer paso es formar el bolo alimenticio, aunque
aquí no hay mucha actividad enzimática, es un paso
importante para la separación de los nutrientes, posteriormente los
alimentos ya masticados viajaran al estomago con la acción de pepsina
y continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como
tripsina, quimio- tripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidas. Estas
enzimas se secretan en la manera «pro» y son activadas por la escisión
de una pequeña sucesión peptídica. Esta división la hacen
enterocinasas secretadas en el líquido intestinal. Las proteínas de la
dieta estimulan la secreción de las proenzimas pancreáticas. El
tripsinógeno se divide para conformar tripsina y ésta se une a las
proteínas de la dieta para iniciar la hidrólisis. Una vez que ésta
finaliza, se incrementa el contenido de tripsina independiente en el
intestino, lo cual constituye una señal para cesar la secreción de
tripsinógeno. Más adelante, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del
borde epitelial del enterocito completan la digestión.
La mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son
hidrolizados extracelular- mente por las enzimas del borde en cepillo
de los enterocitos, mientras tanto que los dipéptidos y los
tripéptidos tienen la posibilidad de ser absorbidos intactos. La
absorción de péptidos y aminoácidos pasa, primordialmente, en el
intestino delgado proximal, principalmente por transporte activo por
medio de transportadores específicos para los diversos tipos de
aminoácidos. Los dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos poseen
también sistemas transportadores específicos. Se calcula que un 25 %
de las proteínas de la dieta se absorben como dipéptidos y
tripéptidos. Los aminoácidos se absorben en presencia de sodio y tanto
éstos como los dipéptidos y tripéptidos se absorben rápidamente. Las
dipeptidasas y tripeptidasas tienen la posibilidad de hidrolizar más
adelante dichos péptidos a aminoácidos, empero ciertos alcanzan
intactos la circulación sanguínea.
La degradación de AA excedentes implica que el conjunto α-amino se
convierta en urea para su excreción, en lo que los esqueletos carbonados se
transformen a Acetil-CoA, piruvato o intermediarios del periodo del Ac.
Cítrico y la energía consiguiente de su oxidación. La cadena carbonada de
los AA va a poder convertirse al final en cuerpos cetónicos (AA cetogénicos)
o glucosa (AA glucogénicos)
Reacciones que sufren los aminoácidos
Transaminación
Son reacciones donde se traspasa el conjunto amino a partir de un
α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el primero en α-cetoácido,
y el segundo en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas
reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP)
como coenzima.
Una vez que se destaca la degradación, la mayor parte de los aminoácidos
cederán su conjunto amino al α-cetoglutarato que se transforma en
glutamato (GLU), pasando ellos al α-cetoácido que corresponde.
Desaminación
El AA pierde el conjunto amino y pasa a a-cetoácido. Esta reacción
reversible puede transformar el GLU en α-cetoglutarato para su degradación,
además puede sintetizar GLU. Después es una actitud que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las necesidades
celulares.
Descarboxilación
Los AA se descarboxilan y conforman aminas biógenas, ellas o sus derivados
poseen bastante relevantes funcionalidades biológicas (hormonas,
neurotransmisores, inmunomoduladores, etc): histamina, etanolamina,
serotonina, feniletilamina, etcétera. A partir de la TYR, por
descarboxilación y otras reacciones, se generan la familia de las
catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila
a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
Desnutrición calórico-proteica
La desnutrición calórico-proteica, anteriormente llamada malnutrición
calórico-proteica, es una deficiencia energética causada por la
deficiencia de todos los macronutrientes. Frecuenta estar acompañada de
deficiencias de varios micronutrientes. La desnutrición calórico-proteica
podría ser súbita y completa (inanición) o gradual. La gravedad cambia a
partir de deficiencias subclínicas hasta una emaciación evidente (con
edema, alopecia y atrofia cutánea) y la inanición. A menudo, perjudica a
diversos sistemas orgánicos. Para el diagnóstico, acostumbran
desarrollarse pruebas de laboratorio, entre ellas, la medición de la
albúmina sérica. El procedimiento se apoya en arreglar los déficits de
líquidos y electrolitos con resoluciones por vía IV y después reponer, de
forma gradual, los nutrientes por vía oral constantemente que sea
viable.
La desnutrición calórico-proteica se clasifica en leve, moderada o
grave. El grado está determinado por el cálculo del peso como porcentaje
de un peso deseado para la altura o talla según criterios
internacionales (normal, 90 a 110%; leve, 85 a 90%; moderada, 75 a 85%;
grave, < 75%).
La desnutrición calórico-proteica puede ser
Primaria: causada por una ingestión inadecuada de nutrientes
Secundaria: resultado de enfermedades o del uso de fármacos que
interfieren con el aprovechamiento de los nutrientes
Desnutrición calórico-proteica primaria
En todo el mundo, la desnutrición calórico-proteica afecta sobre
todo a niños y adultos mayores que no tienen acceso a los
nutrientes, si bien una causa frecuente en este último grupo es la
depresión. La desnutrición calórico-proteica también puede ser
resultado de ayuno o de anorexia nerviosa. El maltrato también
puede ser una causa en estos grupos etarios.
En los niños, la desnutrición calórico-proteica primaria crónica
tiene dos formas frecuentes: marasmo y kwashiorkor
El marasmo (también llamado
forma seca de la desnutrición calórico-proteica) causa pérdida de
peso y depleción de la grasa y de la masa muscular. En los países
industrializados, el marasmo es la causa más frecuente de
desnutrición calórico-proteica en los niños.
El kwashiorkor (también
llamado la forma edematosa o húmeda) es un riesgo que se observa
luego del abandono temprano de la lactancia materna, que suele
suceder cuando nace un hermano menor que desplaza al otro del
pecho. Los niños con kwashiorkor tienden a ser mayores que los
afectados por marasmo. El kwashiorkor también puede ser resultado
de una enfermedad aguda, con frecuencia gastroenteritis u otra
infección (probablemente, en estos casos es secundario a la
liberación de citocinas), en un niño que ya tiene desnutrición
calórico-proteica. Una dieta más pobre en proteínas que en
calorías es más probable que cause kwashiorkor que
marasmo.
.
Desnutrición calórico-proteica secundaria
Este tipo suele ser resultado de:
Trastornos que afectan la función gastrointestinal: estos trastornos pueden interferir con la digestión (p. ej., insuficiencia pancreática), la absorción (p. ej., enteritis y enteropatías) o el transporte linfático de nutrientes (p. ej., fibrosis retroperitoneal y enfermedad de Milroy).Trastornos consuntivos: en este tipo de trastornos (p. ej., sida, cáncer y enfermedad pulmonar obstructiva crónica) y en la insuficiencia renal, el catabolismo causa un exceso de citocinas, que a su vez ocasionan desnutrición por mecanismos como la anorexia y la caquexia (pérdida de masa muscular y de grasa). Una insuficiencia cardíaca en fase final puede producir una caquexia cardíaca, que es una forma grave de desnutrición; la mortalidad es particularmente elevada. Los factores que contribuyen a la caquexia cardíaca son la congestión hepática pasiva (que causa anorexia), el edema en el tracto gastrointestinal (que afecta la absorción) y, en la enfermedad avanzada, el aumento de los requerimientos de oxígeno debido al metabolismo anaerobio. Los trastornos consuntivos pueden disminuir el apetito o alterar el metabolismo de los nutrientes
Aquí te dejo un enlace sobre un resumen esquematizado de todo
lo abordado para que te documentes mejor: https://miro.com/app/board/o9J_l8JV7UE=/
Hemoglobina
La hemoglobina (Hb) es una proteína globular que se encuentra en el interior de los eritrocitos cuya función es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los capilares de los tejidos. Los valores normales en sangre son de 12-15 g/dl en mujeres y de 13-16 g/dl en hombres.
Estructuralmente, la Hb es una heteroproteína formada por dos tipos de cadenas peptídicas, cada una unida a un grupo prostético denominado grupo hemo formado por un complejo de protoporfirina IX y hierro ferroso.
Por otro lado, con respecto al metabolismo de las porfirinas; la biosíntesis del grupo hemo se realiza en el hígado y en las células productoras de eritrocitos en la médula ósea y comienza con la condensación de la glicina y la succinil-CoA. La etapa de determinación en la síntesis del hemo es la formación de δ-aminolevulínico (ALA) para formar la porfobilinógeno. Esta reacción es catalizada por la sintasa de ALA.
Las subunidades proteicas se mantienen unidas mediante enlaces no covalentes y ocupan diferentes posiciones relativas en la desoxihemoglobina y la oxihemoglobina. La forma desoxi se denomina forma tensa (T) y presenta baja afinidad por el oxígeno; la unión del oxígeno causa la ruptura de enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno favoreciendo la forma relajada (R). La unión del oxígeno a la Hb presenta una curva de saturación sigmoidea, que refleja la unión cooperativa del oxígeno, consecuencia de la estructura cuaternaria de la Hb. La capacidad de la hemoglobina para unir el oxígeno de forma reversible se ve modulada por la presión de CO2 (pCO2), el pH, y la disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato. Así la liberación de O2 de la hemoglobina se ve intensificada cuando disminuye el pH o aumenta la pCO2 (Efecto Bohr).
El anillo de la porfirina se forma por la condensación de cuatro moléculas de porfobilinógeno con la posterior incorporación de hierro para formar el grupo hemo.La degradación de las hemoproteínas se produce en el hígado y el bazo. La primera etapa en la degradación es la producción del pigmento verde biliverdina, que se reduce a bilirrubina. La bilirrubina se transporta al hígado, donde su solubilidad aumenta con la conjugación con el ácido glucurónico. El diglucurónido de bilirrubina se transporta hacia los canalículos biliares donde es hidrolizado y reducido por bacterias intestinales a estercobilina.
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